键。鲍林早在1928年就撰文讨论过氢键的概念，在1934年自己的共振理论中也融入了这一理论，并在1935年关于冰的摘值的论文中集中运用了这一理论。

    现在莫斯基的变性实验使鲍林进一步确信，氢键是蛋白质结构中一个重要的成分。1935年秋天，他们两人根据鲍林的思路初步提出了一种新理论。他们写道：“我们对一个自然的蛋白质分子（表现出一定的特性）的认识如下。分子包含一个多肽链，在整个分子中连续不断（或者在某些情形下，包含两条或更多的多肽链）；这一多肽链被折叠为由氢键键合的唯一的结构。……”换句话说，所有蛋白质都包含氨基酸环，以及可能以阿斯特伯里认为的原始蛋白质角蛋白形式存在的多肽链。强肽键使整个链成为一个整体，但是各部分之间较弱的氢键折叠之后使整个链成为其最终的形状。这最终的形状对蛋白质的功能是至关重要的；分子除非保持这一形状，不然难以完成其功能。稍微受热之后，氢键断裂，整个链条伸长，并像针线盒中松散的纱线那样纠结在一起。然而，只要整个链还是一个整体，在合适的条件下，氢键能够重建，蛋白质也能恢复原先的形状和活性。较强的处理将使链本身断裂，打破肽键，并不可逆转地使蛋白质变性。

    1936年7月，这篇名为“论自然、变性和凝结的蛋白质结构”的论文发表在《国家科学院学报》上，很快就被公认为是本领域中一项重要的进展。鲍林对化学键的认识一举对蛋白质变性和蛋白质活性的纷繁复杂的观察数据提出了一个统一的解释。韦弗大喜过望：尽管鲍林的思想最终被接受尚要假以时日，但是他向解决韦弗的“巨大的蛋白质问题”迈进了一大步。

    然而，当论文在1936年6月1日到达《国家科学院学报》编辑部后的两天，鲍林的生活经历了一场巨变，原因与蛋白质没有丝毫的联系。