是鲍林研究的重点。他相信，蛋白质的构造方式决定了它的活性。然而要发现它们的构造却几乎不可能。直接用电子衍射或Ｘ射线晶体衍射难以解决蛋白质复杂的构造问题。例如，瑞典科学家西奥多·斯韦德贝里刚刚证明，血红蛋白是一个庞然大物，包含数十万个原子。其他的蛋白质也差不多大小。

    不过，仍然有一些实验室试图通过Ｘ射线来获得对蛋白质结构的初步认识。最著名的两个实验室都在英国。在利兹，威廉·阿斯特伯里正在调查羊毛和其他纤维蛋白质，如毛发、角质、羽毛和肌肉纤维的分子结构。他的研究成果——出乎许多科学家的意外——清楚地显示出这些蛋白质具有一种规则的重复结构，一种晶体结构。

    阿斯特伯里认为，他能够解释羊毛为什么可以被拉长而不会断裂，为什么又能缩回到原来的长度。羊毛同兽角、指甲和人的头发一样，统称为角蛋白。到了30年代初，阿斯特伯里也确信，角蛋白是由环状的多肽链组成的长链。他将其称为“分子毛线”。他的Ｘ射线照片显示，当羊毛被拉长时，分子发生了变化。尽管照片很模糊，他难以确定单个原子的位置，但是仍然可以从中推断出，角蛋白被拉伸时——他称其为乙型——多肽环被拉长了，而未被拉伸时的形态，或甲型的多肽环则是折叠在一起的。他的测量还表明，折叠发生在两个方向上，而不是三个方向上——就像在桌面上将甲型中的多肽环折叠成锯齿形状。进一步的研究显示，肌肉纤维具有同样的基本形状。

    这是一项重大的进步，对蛋白质的特性作出了分子上的解释。

    阿斯特伯里认为，也许这些分子的折叠同样能够用来解释肌肉和染色体的收缩。他开始将角蛋白视为“所有蛋白质的祖父”，这一基本结构也许可以解释所有其他蛋白质的运动。

    但是，他有些高兴得太早了。Ｘ射线衍射还不足以用来解决羊毛角蛋白中多肽链的结构，因为每一根链中包含上万个原子。无法精确地了解角蛋白的构造，而且将其固定的力量仍然是一个不解之谜。尚无法证明角蛋白是由多肽链组成的——阿斯特伯里的研究工作只是表明有这种可能性。

    鲍林对阿斯特伯里的工作进行了仔细的研究。

    阿斯特伯里关注的是角蛋白这类纤维蛋白质，而另一组英国科学家关注的是球蛋白的分子结构。这类蛋白质在体液中会溶解，如血红蛋白、抗体和酶。这里主要的问题是获取良好的晶体。球蛋白并非不能结晶——比如科学家们长期以来就知道，血红蛋白在干燥后会结晶——但是在进行Ｘ射线衍射时，它们只能形成一片模糊的图像。这使一些蛋白质化学家推测，球蛋白没有内部结构，只不过是氨基酸随意的聚合，而肌体真正的活性组织——非蛋白质分子，如维生素和荷尔蒙——是自由定位的。

    直到1934年，剑桥大学晶体学家约翰·伯纳尔证明了另一种理论。伯纳尔发现，球蛋白就像水母：需要借助液体环境来保持原来的结构，失水后，结构就会遭到破坏。伯纳尔将其悬浮在液体中进行Ｘ射线衍射，得到了一些实用的图形。到了30年代末期，以他为中心的一个小组致力于揭开球蛋白结构之谜。他和同事们——其中包括多萝西·霍奇金和在维也纳受过培训的青年化学家马克思·佩鲁茨——对一些球蛋白进行了提纯、结晶和Ｘ射线衍射分析：胰岛素、血红蛋白和糜蛋白酶。这是在极端艰苦的环境中取得的巨大成就。在佩鲁茨的记忆中，剑桥实验室是“在一幢破旧灰色大楼底层的几间灯光昏暗的脏屋子”，但是怕纳尔成功地将其变成了“神话中的城堡”。他们发现，他们研究的所有球蛋白都具有规则的结构，而且无一例外地异常复杂——当鲍林看见在剑桥实验室中拍摄的照片时，他的第一个反应是，如果直接用Ｘ射线分析这类蛋白质结构是可行的话，那也至少要花费几十年