反应生成物沿着能量曲线的下降方向下滑到一种新的稳定态。催化剂的作用好比降低山坡的高度，即减少引发化学反应所需的活化能量。山坡越低，化学反应就开始得越快。当然，作用是两方面的；较低的山坡也使得反应生成物更易发生逆向反应重新组成初始反应物。总效应依赖于双方的相对浓度：如果反应物多于生成物，催化剂将推动反应向一个方向进行，形成更多的生成物，直至双方的浓度达到相等为止。在生物体内，通过加速形成生成物或者消耗生成物，酶化学反应将沿着正确的方向进行下去。

    酶还具有高度的特异性，每一种酶仅能对一对反应物和生成物发挥作用。以消化液中的胰蛋白酶为例，它的作用是催化将蛋白质链分割成小段的过程。然而，它在链上的作用点是精确定位的：仅仅在两种特殊的氨基酸连接处发生作用，而决不会在别处。对鲍林来说，这种特异性很易理解：酶与抗体一样，其形状只与目标分子相匹配，也就是说，酶具有一种互补性结构。那么，与什么物质互补呢？鲍林注意到，酶在由反应物形成生成物以及由生成物重新构成反应物这两个方向上均能发挥作用。“酶必需在两个相反的反应方向上均发挥加速作用，这个事实告诉我，与酶互补的物质必定是位于反应物与生成物中间的某种中介物质，”鲍林说道。鲍林的假设与一种被酶化学家称为“活化复合体”的假设性物质有关。这种活化复合体生成于反应物与生成物的中间变化位置上，它在酶化学反应过程中仅能存在几分之一秒的时间。鲍林接着说道：“酶为什么能使化学反应的速度提高一千万倍之多？这个问题的答案是十分明显的——至少对我来说是这样，那就是，酶必需具备降低活化能的能力——即降低生成活化复合体的能量的能力。而要降低活化能，酶可通过与活化复合体形成强键而与反应物和生成物只形成弱键的途径来实现。”鲍林认为，酶的键接点与目标分子有适当紧密度的啮合，使之可以比较松弛地拉住目标分子，而当目标分子慢慢滑进一个被折弯或拉紧的位置时，两者的啮合就变得十分紧密。酶的作用点像一把分子钳，它把目标分子折弯，使之易于断裂成很多小段。这些被断开的目标分子的形状与酶的键接点仅有部分的互补性，啮合变得松动起来，从而变得易于飘浮并与酶分开。鲍林还认为，相反的过程也完全可能发生，即酶松弛地联结住生成物分子，使他们聚集在一起，从而缓慢地进行逆反应过程，重新生成初始反应物，所有这些反应均是通过形状的互补性实现的。

    鲍林对酶的作用机制所作的描述与他的关于抗体的理论是完全一致的。这一切还只是开了一个头。不久，他又提出了这样的理论和观点：味觉与嗅觉也是由被感物的分子与身体内部特定位置之间的互补性匹配产生的（这一理论至今在气味学研究者中间仍有很大的影响）。还有所谓的行为性病毒，这是一种有点介于可结晶蛋白分子和生命机体之间的奇异的物质形式（鲍林把它们称为“逃脱了父母机体控制的基因”），鲍林认为也可从互补性理论出发对它们作出解释。

    鲍林猜测，基因可能是一种很大、很复杂的蛋白分子，它能够通过一种称为自催化的过程，精确地复制自己。他早在1940年就与德尔布吕克合写了一篇论文，论及关于基因复制的一种可能的一般性机制。到了1945年与1947年期间，鲍林在互补性理论的框架内对这个问题进行了更多的思考。到1948年，他设计了一种最简单的基因复制的一般模型。“我们对基因或病毒分子进行自我复制的机制尚不清楚有关的细节”，鲍林在一次互补性理论的报告会上这样对听众说。“一般来说，使用某种基因或病毒作为模板不能复制出与模板完全相同的分子，而只能生成与模板互补的分子。当然可能出现这样的情况：在某种模板上生成的分子既与模板同构，又同时与模板互补……