题解决的思想也就非常清楚了一切事物都开始各就各位。他和科里一起，整个3月份都花在撰写有关蛋白质结构的其他几篇论文上。“目前我已忙得不可开交，几乎双脚着地的时间也没有了，”鲍林在3月中旬给一位他从前的学生的信中这样写道。“连续不断日以继夜地工作，几乎到了废寝忘食的地步。”从二十年前寻找化学键的早年岁月算起，这是他从事的最为舒心的科学研究。对于这一成果，连他本人都感到惊奇不已。

    4月初，鲍林和科里又向《国家科学院学报》寄去了一组论文。这是20世纪科学史上最不寻常的几组论文之一。这组论文共有七篇，几乎戏剧性地占去了该刊5月号的全部版面。这几篇文章对蛋白质的片层结构作了详尽的论述，为羽轴找到了一种新的模型，提出了关于人造多肽、球状蛋白和肌蛋白的新的思想。对于鲍林来说，最为令人激动的是，为肌腱中的一种重要蛋白——胶原蛋白，找到了他所说的“一种使人目瞪口呆的结构”。他相信，在胶原蛋白中，有三个螺旋相互盘绕，形成了一根单一的腱索。

    世界上任何一位研究蛋白质的学者，马上都会体会到鲍林这一研究所具的深远意义。鲍林设想的这些结构非常完整，而且又极为详尽。这是一个研究领域，诸多现象以前从来没有见过，而现在，一下子什么事情都冒了出来：就像一位学者，毕生都在从事某一项可敬的研究工作，有朝一日，突然柳暗花明，奇思犹如泉涌，结出硕果累累；又像一位作曲的音乐家，在同一天时间里一口气创作出七部交响曲来。

    在英国，布拉格刚刚读到这些论文，就像中了邪一样，一头冲进了亚历山大·托德在剑桥的化学系办公室。托德是一位著名的有机化学家，也是鲍林的老朋友。托德在此之前从来就没有在剑桥大学这个地方见到过这位名叫劳伦斯·布拉格的人。他马上就注意到这位物理学家涨得通红的面孔，同时也看到了他抓在手里的东西——鲍林的论文。“我对他说，我能在化学系办公室见到他非常高兴，问他是什么东风将他吹来的，”托德回忆道。布拉格“头脑处于某种发热的状态”，想要知道在鲍林的螺旋结构和他本人早先提出的模型之间人们该如何作出抉择。托德在此之前已经读过鲍林的手稿，因此直言他肯定要选鲍林的结果，因为其中的肽链具有平直的特性。而布拉格声称，肽链不可能是平面链，此时，托德向他介绍了有关共振结构和多链特点的知识。“要是你以前向我核对，我肯定会把这些情况给你说清楚，”他说道。布拉格感到十分尴尬，动身返回物理系去了。

    “我敢断言，他并未仔细地读过《化学键的本质》一书，”鲍林从托德那里听到这件小事时得意地说。

    佩鲁茨利用一个星期六上午，一口气读完了鲍林和科里合写的全部论文，随后，他就一头钻进了自己的实验室。要是加州理工学院这些学者的结果是正确的话，那么在阿尔法螺旋的每一圈里就应当有3.7个氨基酸，在链长方向上每一个氨基酸所占的距离是1.5埃。在蛋白质骨架上，这种氨基酸重复的距离应当在Ｘ射线图上有所显示，然而，1.5埃这个尺寸太小，因此，一定要有特殊的试验才能分辨清楚。不过，做这种试验还是值得的，因为在为阿尔法角蛋白设想的许多结构中，只有鲍林的螺旋结构才会在感光底片上留下特殊的斑点；其功能就像是阿尔法螺旋留下的“指纹”。佩鲁茨在他的Ｘ光射线设备中放置了一根马鬃，在其周围围上了一圈感光胶片，以便拍摄预期的反射现象。他按下了快门。底片冲出来之后，他马上扫视了整个画面。一点不错：就在照片的远端边缘，看到了一个模糊的斑点。这一反射现象表明存在着每隔1.5埃重复一次的结构性现象。佩鲁茨又将一根豪猪刺进行Ｘ光照射试验，同样也发现了这一反射现象。他后来又对人造多肽和血红蛋白作了同样的测定